Artykuł "Structural dynamics in proteins induced by and probed with X-ray free-electron laser pulses" opublikowany w Nature Communications

Od kilku lat nowy typ lasera, tzw. laser na swobodnych elektronach (XFEL), umożliwiający emisję bardzo krótkich i bardzo silnych impulsów promieniowania rentgenowskiego stosowany jest do badań struktury obiektów biologicznych, osiągając rozdzielczości porównywalne z rozmiarami atomów. Metoda jest szczególnie obiecująca, ponieważ powinna znaleźć w przyszłości zastosowanie do badania z bardzo wysoką dokładnością struktury dużych biomolekuł takich, jak na przykład wirusy czy żywe komórki, z których nie da się “uformować” kryształów ani innych struktur periodycznych. W czasie naświetlania promieniowaniem rentgenowskim (czyli “obrazowania”) wytwarzany jest obraz dyfrakcyjny biomolekuły (czyli rentgenowska “fotografia”) umożliwiający późniejszą rekonstrukcję jej struktury atomowej i elektronowej. W czasie naświetlania promieniowanie rentgenowskie jednak silnie uszkadza badaną molekułę, powodując jej jonizację i w końcu rozpad. Dlatego też istotne jest dokładne zrozumienie procesów zachodzących w molekule pod wpływem promieniowania rentgenowskiego, a w szczególności ich skal czasowych oraz ''wrażliwości'' poszczególnych składowych molekuły na promieniowanie X. Z taką motywacją międzynarodowa interdyscyplinarna grupa badawcza z udziałem naukowca z Instytutu Fizyki Jądrowej Polskiej Akademii Nauk w Krakowie, prof. dr hab. Beaty Ziaji-Motyki, przeprowadziła eksperymentalne badania zmian strukturalnych w nanokryształach białek naświetlanych promieniowaniem rentgenowskim z lasera na swobodnych elektronach w Stanford w Kalifornii, USA i porównała je z obliczeniami modeli teoretycznych. Obydwa podejścia jednoznacznie wskazały selektywny charakter uszkodzenia radiacyjnego, które najpierw prowadzi do silnej jonizacji najcięższych atomów (tutaj atomów siarki). Jednocześnie, dyslokacja tych atomów przebiega dużo wolniej w nanokryształach niż przebiegałaby dla tych samych atomów umieszczonych w czasie naświetlania w próżni. Sprzyja to potencjalnie uzyskiwaniu ”fotografii'' dużych molekuł o wysokiej rozdzielczości, niezbędnej dla dokładnego opisu ich struktury. Poczynione obserwacje są istotnym krokiem dla zastosowań lasera XFEL do badań biomolekuł, właściwej interpretacji otrzymywanych wyników i polepszenia ich dokładności. Będą one inspirować dalsze studia w tym kierunku.

Oryginalny artykuł:
"Structural dynamics in proteins induced by and probed with X-ray free-electron laser pulses"
Nature Communications volume 11, Article number: 1814 (2020), https://rdcu.be/b3y5L